1.氨基端和羧基端的修饰

在原核生物中几乎所有蛋白质都是从N-甲酰蛋氨酸开始，真核生物从蛋氨酸开始。甲酰基经酶水介而除去，蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸残基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去信号肽序列。因此，成熟的蛋白质分子N-端没有甲酰基，或没有蛋氨酸。同时，某些蛋白质分子氨基端要进行乙酰化在羧基端也要进行修饰。

2.共价修饰

许多的蛋白质可以进行不同的类型化学基团的共价修饰，修饰后可以表现为激活状态，也可以表现为失活状态。

（1）磷酸化：

磷酸化多发生在多肽链丝氨酸，苏氨酸的羟基上，偶尔也发生在酪氨酸残基上，这种磷酸化的过程受细胞内一种蛋白激酶催化，磷酸化后的蛋白质可以增加或降低它们的活性，例如：促进糖原分解的磷酸化酶，无活性的磷酸化酶b经磷酸化以后，变居有活性的磷酸化酶a。而有活性的糖原合成酶I经磷酸化以后变成无活性的糖原合成酶D，共同调节糖元的合成与分介。

（2）糖基化：

质膜蛋白质和许多分泌性蛋白质都具有糖链，这些寡糖链结合在丝氨酸或苏氨酸的羟基上，例如红细胞膜上的ABO血型决定簇。也可以与天门冬酰胺连接。

（3）羟基化：

胶原蛋白前α链上的脯氨酸和赖氨酸残基在内质网中受羟化酶、分子氧和维生素C作用产生羟脯氨酸和羟赖氨酸，如果此过程受障碍胶原纤维不能进行交联，极大地降低了它的张力强度。

（4）二硫键的形成：

mRNA上没有胱氨酸的密码子，多肽链中的二硫键，是在肽链合成后，通过二个半胱氨酸的疏基氧化而形成的，二硫键的形成对于许多酶和蛋白质的活性是必需的。

3.亚基的聚合：

有许多蛋白质是由二个以上亚基构成的，这就需这些多肽链通过非共价键聚合成多聚体才能表现生物活性。例如成人血红蛋白由两条α链，两条β链及四分子血红素所组成，大致过程如下：α链在多聚核糖体合成后自行释下，并与尚未从多聚核糖体上释下的β链相连，然后一并从多聚核糖体上脱下来，变成α、β二聚体。此二聚体再与线粒体内生成的两个血红素结合，最后形成一个由四条肽链和四个血红素构成的有功能的血红蛋白分子。

4.水介断链：

一般真核细胞中一个基因对应一个mRNA，一个mRNA对应一条多肽链，但也有少数的情况，即一种三思而行翻译后的多肽链经水介后产生几种不同的蛋白质或多肽。

翻译后加工是指多肽链在翻译后还要进行下列不同方式的加工修饰才具有生理功能。

卵磷脂胆固醇脂酰转移酶是一种由肝合成释放入血液，以游离或与脂蛋白结合的形式存在，在血浆中起催化作用的酶。