又称转运肽（transit  peptide）或导向序列（targeting  sequence），它是游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号。导肽是新生蛋白N-端一段大约20～80个氨基酸的肽链，通常带正电荷的碱性氨基酸（特别是精氨酸和赖氨酸）含量较为丰富，如果它们被不带电荷的氨基酸取代就不起引导作用，说明这些氨基酸对于蛋白质的定位具有重要作用。这些氨基酸分散于不带电荷的氨基酸序列之间。转运肽序列中不含有或基本不含有带负电荷的酸性氨基酸，并且有形成两性α螺旋的倾向。转运肽的这种特征性的结构有利于穿过线粒体的双层膜。不同的转运肽之间没有同源性，说明导肽的序列与识别的特异性有关，而与二级或高级结构无太大关系。
导肽运送蛋白质时具有以下特点：
①需要受体；
②消耗ATP；
③需要分子伴侣；
④要电化学梯度驱动；
⑤要信号肽酶切除信号肽；
⑥通过接触点进入；
⑦非折叠形式运输。