Ig的基本结构是由四条对称的多肽链构成的单体。单体包括两条相同的分子量较大的重链和两条相同的分子量较小的轻链。重链间及重、轻链间有二硫键相连形成对称结构。免疫球蛋白分子的各条肽链按其结构特点可分为可变区和恒定区，可变区在Ig近N端轻链的1/2和重链的1/4或1/5范围内，其氨基酸组成及序列变化较大，其中变化最为剧烈的特定部位称为超变区，除超变区之外的部位氨基酸组成及排列相对保守，通常称为骨架区。Ig近C端在L链的1/2及H链的3/4或4/5区域内，氨基酸组成在同一物种的同一类Ig中相对稳定，称恒定区。生物学活性：（1）特异性结合抗原：抗体与抗原结合的特异性是由IgV区的氨基酸组成及空间构型所决定。（2）激活补体：IgG1、IgG2、IgG3、IgM可通过经典途径激活补体，凝聚的IgA、IgG4和IgE可通过替代途径激活补体。（3）通过与细胞Fc受体结合发挥生物效应：①调理作用：IgG、IgM的Fc段与吞噬细胞表面的FcγR、FcμR结合，促进吞噬细胞吞噬功能的作用。②ADCC作用：抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用，IgG与靶抗原结合后，其Fc段可与
NK、Mφ、单核细胞的FcγR结合促使细胞毒颗粒释放，导致靶细胞的溶解。③IgE介导Ⅰ型超敏反应。④人IgG的Fc段能非特异性与SPA结合。（4）选择性传递：人IgG能借助Fc段选择性与胎盘微血管内皮细胞结合，主动过胎盘。SIgA可经黏膜上皮细胞进入消化道及呼吸道发挥局部免疫作用。（5）具有免疫原性。

同一个体体内不同B细胞克隆产生的IgV区的抗原特异性各不相同，其VH/VL超变区各自具备的独特型抗原决定簇结构。

B淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。

由基因重组技术制备的抗体，由B细胞获得编码抗体的基因，经体外DNA重组后，转化受体细胞，使其表达特定抗体。

互补性决定区，免疫球蛋白的超变区因在空间结构上可与抗原决定簇形成精密的互补，故又称互补性决定区。

IgG、IgM的Fc段与吞噬细胞表面的FcγR、FcμR 结合，促进吞噬细胞吞噬功能的作用。

免疫球蛋白的可变区氨基酸组成及排列顺序变化最为剧烈的特定部位。

由一个克隆B细胞产生的、只作用于单一抗原表位的高度特异性抗体。