HSP70是分子量约70kD的热休克蛋白，是热休克蛋白家族中组重要的一员，被称为主要热休克蛋白，包括分子量为68、72、73、75、78kDa等的20多种蛋白。
HSP70家族蛋白分子量相近，等电点PH5.2-6.3之间和相似的胰蛋白酶肽谱，在几乎所有生物的应激细胞中常被高度诱导，具有保护机体和细胞的功能。
分子量70KD的热休克蛋白（诱导型）在正常细胞中水平较低，在应激状态下可明显升高，是热休克蛋白研究中最多的一种。尤其是对HSP70家族的结构、功能以及表达调控机理的研究较多，正常情况下HSP70位于胞浆内，受到热休克刺激时，核内HSP70迅速增加，浆内只有少量存在，细胞处于恢复阶段时，核内的HSP70消失，浆内仍有低水平HSP70表达。
热休克蛋白在细胞中执行最基本的生理功能，如蛋白质折叠、伸展、转运、寡聚体的形成和解聚等，维持细胞的生存和功能，在应激的不利条件下，提高细胞的抵抗力，起到应激保护作用。